عرض مصدر حمض أميني

{{بطاقة عامة}}
[[ملف:AminoAcidball.svg|يسار|تصغير|300بك|البنية الكيميائية لحمض أميني في الكربون ألفا، لاحظ جذر الأمين <small>NH<sub>2</sub></small> إلى اليسار وجذر الكربوكسيل <small>COOH</small> إلى اليمين.]]

'''الأحماض الأمينية'''<ref>{{استشهاد بويكي بيانات|Q115858366|ص=822}}</ref><ref>{{استشهاد بويكي بيانات|Q118929929 |ص=32}}</ref><ref>{{استشهاد بويكي بيانات|Q114972534|ص=21}}</ref> أو '''حامض أميني'''<ref>{{استشهاد بويكي بيانات|Q126042864|ص=31}}</ref> هي لبنات البناء الرئيسية لبناء [[بروتين|البروتين]] و[[ببتيد|الببتيد]]، فالأحماض الأمينية هي مجموعة من المركبات العضوية متكونة من [[أمين (كيمياء)|مجموعة أمين]] (–NH<sub>2</sub>) على الأقل مشتبكة مع [[مجموعة كربوكسيل]] (–COOH). ينتج التمثيل الغذائي في جسم الإنسان عددًا كبيرًا من الاحماض الأمينية المختلفة - وجميعها يتبع التقسيم المذكور أعلاه من جهة تكوينها من [[نهاية أمينية|طرف أميني]] و[[نهاية كربوكسيلية|طرف كربوكسيلي]]، ولكن توجد 9 أحماض أمينية لا يستطيع جسم الإنسان تصنيعها ولابد من أن يتناولها الشخص من غذائه؛ وتسمّى تلك الأحماض الأمينية الأساسية التسعة [[حمض أميني ضروري|الأحماض الأمينية الضرورية]].

لكي يقوم الجسم بإنتاج ما يحتاجه من أحماض أمينية فهو يقوم بهضم الغذاء - وهنا على الأخص هضم البروتينات - فيحلل البروتين إلى أجزائه الصغرى وهي '''أحماض أمينية'''. عشرة أحماض أمينية أساسية مهمة جدا (لا يمكن للجسم البشري أن يصنعها بنفسه) والباقي غير أساسية (يمكن الجسم صنعها داخل الجسم البشري، بشرط التغذية السليمة). على الرغم من قدرة الجسم على تصنيع الأحماض الأمينية غير الأساسية، إلا أنه يحتاج الأحماض الأمينية الضرورية لكي يكون سليما معافيا. توجد ال 9 أحماض أمينية الضرورية في العديد من المواد الغذائية: في [[لحم|اللحوم]] والأسماك والبيض والحليب [[بقولية|والبقوليات]]. وعادة لا يحدث خلل في الناس لأن غذاء الأنسان متنوع ويحمل في مجموعه الأحماض الأمينية الضرورية، وهي متنوعة وفي المتناول. كما يمكن الحصول على الأحماض الأمينية الضرورية إذا تم اتباع نظام نباتي كامل بشكل مناسب.<ref>{{استشهاد ويب
| مسار = https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12082008/
| عنوان = Plant foods have a complete amino acid composition
| مسار أرشيف = https://web.archive.org/web/20200824191531/https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12082008/ | تاريخ أرشيف = 24 أغسطس 2020 }}</ref>

تُرقم ذرات [[كربون|الكربون]] عادة [[اللغة الإغريقية|بالأحرف الإغريقية]]، وتنتمي [[حمض أميني مولد للبروتين|الحموض الأمينية المكونة للبروتينات]] إلى فئة ألفا α-Amino Acids وذلك لأن جذري الأمين والهيدروكسيل يرتبطان بذرة الكربون الأولى في السلسلة. وتوجد كذلك حموض أمينية أحيائية من فئة بيتا مثل ال[[بيتا-ألانين]] {{إنج|β-Alanine}} وأخرى من فئة غاما مثل [[حمض الغاما-أمينوبيوتيريك]] {{إنج|γ-Aminobutyric acid}} أو {{إنج|GABA}}. ورغم وجود عدد كبير من الحموض الألفا-الأمينية في [[طبيعة|الطبيعة]] إلا أن السلاسل [[بروتين|البروتينية]] لا تحتوي سوى 20 نوعاً منها فقط. وتضطلع الحموض الأمينية بمهام أخرى كلعبها دور [[ناقل عصبي|نواقل عصبية]] ومواد أولية لبعض [[هرمون|الهرمونات]]، كما تتكون جزيئات [[مناعة (طب)|المناعة]] منها أو كمصدر للطاقة في حالات قصوى. وتتوفر أيضا مجموعة من الحموض الأمينية المصطنعة كيميائيا ولها عدة استعمالات في مجال الصناعة الكيميائية والصيدلية والغذائية. إذا تنوع غذاء الإنسان من [[لحم|لحوم]] و[[سمك|اسماك]] و[[بيض (طعام)|بيض]] و[[حليب]] و[[خضار|خضروات]] و[[فاكهة]] يضمن حصوله على كل المواد الغذائية الضرورية لجسمه وسلامة صحته.

== الأحماض الأمينية تركب [[جين|الجينات]] ==

[[ملف:RNA-codons.png|تصغير|مسلسلة كودونات في جزيء mRNA . يتكون كل كودون من ثلاثة [[قاعدة نيتروجينية|قواعد نتروجينية]] : G , C , U , A .]]
الأحماض الأمينية هي اللبنة الصغرى لتكوين [[بروتين]]. إضافة إلى بناء الخلايا و[[خلية عضلية|الخلايا العضلية]] وإصلاح الأنسجة تشكل الأحماض الأمينية مادة البناء الأساسية لل[[جسم مضاد|أجسام المضادة]] في [[جهاز مناعي|نظام المناعة]] لمكافحة غزو [[بكتيريا|البكتريا]] وال[[فيروس (توضيح)|فيروسات]]؛ كما تشكل جزءاً أساسياً في تصنيع [[إنزيم|الإنزيمات]] و[[هرمون|الهرمونات]] في جسم الإنسان؛ وهي تبني البروتينات النووية RNA (الحَمْضُ النَّوَوِيِّ الرايبوزي) و[[حمض نووي ريبوزي منقوص الأكسجين|الدنا]] (الحَمْضُ الرايبوزي النَّوَوِي المَنْزُوع الأوكسِجين) وهي الحاملة للشفرة [[جين|الجينية]] الوراثية. كما تقوم الأحماض الأمينية بحمل [[أكسجين|الأكسجين]] في [[هيموغلوبين|الهيموجلوبين]] في [[خلية دم حمراء|كرات الدم الحمراء]] وتوزعه في أعضاء الجسم المختلفة عن طريق [[جهاز الدوران|الدورة الدموية]]، والأحماض الأمينية هي المكون الأساسي للعضلات وبروتينات الجسم. يتكون جسم الإنسان البالغ من نحو 16 كيلوجرام من [[بروتين|البروتينات]].

نظريا يوجد 64 نوع من الأحماض الأمينية، فالـ [[حمض نووي ريبوزي منقوص الأكسجين|دي أن إيه]] يُبنى أساسا من 4 [[قاعدة نيتروجينية|قواعد نتروجينية]]، يرمز لها بالحروف: A، C، G، T . وتبنى الأحماض الأمينية عادة بتركيب عدة قواعد نتروجينية، مثل GCA, GCC, GCG؛ كل منها يسمى [[شيفرة جينية|كودون]]. لكن المتوفر في أجسام الكائنات الحية أقل من ذلك - ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. مع ملاحظة أن الكثير من الأحماض الأمينية (الكودونات) يتشكل بأكثر من ثلاث قواعد نتروجينية وقد تصل إلى 6، والبعض منها مكون فقط من [[شيفرة جينية|كودون]] واحد.

الحمض الأميني هو أحد [[مركب عضوي|مركبات عضوية]] تحمل نوعين من [[مجموعة وظيفية|الجذور الكيميائية]]، وهي طرف قاعدي [[أمين (كيمياء)|أميني]] (نشادري) <ref>باستثناء وحيد وهو ال[[برولين]] لأن جذره الأميني يرتبط ب[[بقية (كيمياء)]] <math>R</math> في شكل حلقة.</ref> <math> NH_2-</math> وطرف حمضي [[مجموعة كربوكسيل|كربوكسيل]] <math>COOH</math> متحدتين مع ذرة [[كربون]] مرتبطة بدورها [[بقية (كيمياء)|ببقية]] عضوية جانبية Side chain <math>R</math> تكون مختلفة من حمض أميني إلى آخر. تُعتبر الأحماض الأمينية وحدات التركيب الأساسي لل[[بروتين]]ات في الكائنات الحية، فهي تكون العضلات والأنسجة والأعضاء والجلد، وتدخل في تركيب الهرمونات والإنزيمات، وكذلك في تركيب خلايا [[مناعة (طب)|المناعة]].

للتذكرة بالقواعد النتروجينية:
* [[أدينين]] = A
* [[غوانين|جوانين]] = G
* [[ثايمين]] = T
* [[سايتوسين]] = C
* [[يوراسيل]] = U

== البنية الكيميائية العامة ==
يعتبر [[هيدروكسي يوريا|هيدروكسي كرب أميد]] {{إنج|Hydroxycarbamide}} الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل COOH- . وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. ويحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة (أحمر: ألفا، بيتا، جاما) التي ينتمي إليها الحمض الأميني كما يلي:

[[ملف:Aminacid-ar.PNG|مركز|تصغير|700بك|البنية العامة للحموض الأمينية وهي مصنفة حسب مكان ترابط الجذر الأميني <small>NH<sub>2</sub></small> فوق السلسلة الكربونية، <math>R \,</math> هو المجموعة الجانبية التي تحدد طبيعة كل حمض الأميني.]]

* '''حموض ألفا-أمينية'''، حيث يتصل جذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل ويرقم بألفا <math>C_\alpha</math>. يسمى المركب بالحمض 2-أمينوإيثانويك Aminoethanoic acid، أو ما يعرف ب[[جلايسين|الجلايسين]] Glycine، أبسط الحموض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفس البنية مع اختلاف في السلسلة الجانبية <math>R</math>، فعوضا عن ذرة [[هيدروجين|الهيدروجين]] المرتبطة بالكربون ألفا في ال[[جلايسين]]، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذر [[مجموعة ميثيل|الميثيل]] Methyl في حالة [[ألانين|الألانين]] Alanine أو جذر مختلف الحلقة Heterocyclic بالنسبة لل[[تريبتوفان]] Tryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات.
[[ملف:L-Alanin - L-Alanine.svg|150px|تصغير|يسار|L-Alanin]]

* '''حموض بيتا-أمينية'''، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بداية من كربون جذر الهيدروكسيل <math>C_\beta</math>، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هو البيتا-ألانين، يتأتي من تحلل الكارنوسين Carnosine، ويلعب دور ناقل عصبي مثبط للغليسين.
* '''حموض غاما-أمينية'''، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعد كربون جذر الهيدروكسيل <math>C_\gamma</math>، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامض الغاما-بيتيريك GABA، وهو كذلك ناقل عصبي [[مثبط]].

=== التماثلية البصرية (التناظر) ===

لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء ال[[جلايسين]]، يكون الكربون-ألفا مرتبطاً بجذور مختلفة ومجموعة جانبية <math>R</math> مميزة لذا نقول أنه [[يدوية (كيمياء)|كايرالي]] Chiral أو مركز [[تدوير ضوئي|ناشط بصريا]]. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، في [[كيمياء حيوية|الكيمياء الحيوية]]، بـ <math>D</math>، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ <math>L</math>. ومعنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحة [[استقطاب (فيزياء)|الضوء المستقطب]] بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنظير <math>D</math>، وهو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنظير <math>L</math>، وهو الاتجاه السالب (-). وبالنسبة لنظام التسمية '''R''' / '''S'''، الأكثر استعمالاً في [[كيمياء عضوية|الكيمياء العضوية]]، فان نفس المبدأ يتبع حسب [[قاعدة أولويات كان-إنغولد-بريلوغ|قاعدة "كان إنجولد بريلوج"]] فــ <math>D</math> == '''R''' و<math>L</math> == '''S'''.
[[ملف:D+L-Alanine.gif|يسار|تصغيرnail|200بك|نموذج للنظيرتين البصريتين للألنين.]]
ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن {{إنج|Cysteine}} لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ <math>D</math> -سيستين هو الـ '''S''' -سيستين، والـ <math>L</math> -سيستين هو الـ '''R''' -سيستين.<ref>ينبغي عدم الخلط بين <math>R</math> وهي المجموعة الجانبية و'''R''' وهو تسمية للنظيرة البصرية اليمينية.</ref>

و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ <math>D</math> -ألانين وكأنه صورة عبر المرآة لالـ <math>L</math> -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماماً كما لا يمكن مطابقة كف اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرى [http://www.public.iastate.edu/~zhong/pictures/chirality.gif <sup>صورة</sup>]. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النظيرة <math>L</math> وليست <math>D</math>. ولكن يمكن أن نجد بعض الـ <math>D</math>-أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف = Pisarewicz K, Mora D, Pflueger F, Fields G, Marí F | عنوان = Polypeptide chains containing D-gamma-hydroxyvaline. | صحيفة = J Am Chem Soc | المجلد = 127 | العدد = 17 | صفحات = 6207-15 | سنة = 2005 | pmid =  15853325}}</ref> مثل عائلة الكونيدات Conidae، وفي الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعض [[بكتيريا|البكتيريا]].<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | مؤلف = van Heijenoort  J | عنوان = Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan. | مسار= http://glycob.oxfordjournals.org/cgi/content/full/11/3/25R | صحيفة = Glycobiology | المجلد = 11 | العدد = 3 | صفحات = 25R-36R | سنة = 2001 | pmid =  11320055|مسار أرشيف= https://web.archive.org/web/20090701162314/http://glycob.oxfordjournals.org:80/cgi/content/full/11/3/25R|تاريخ أرشيف=2009-07-01}}</ref>

== تصنيف الأحماض الأمينية ==

[[ملف:Amino Acids.svg|تصغير|يسار|upright=2.0| 21 [[حمض أميني مولد للبروتين|proteinogenic α-amino acids]] توجد في [[حقيقيات النوى]] ، مجمعة حسب سلاسلها الجانبية'، وقيم [[ثابت تفكك الحمض|pK<sub>a</sub>]] وكذلك قيم [[بهاء الله|البهاء]] pH (7.4). من ضمنها 10 [[حمض أميني ضروري|أحماض أمينية ضرورية]] هي: الثلاثة العلويين (يسار) والمجموعة السفلى ما عدا أقصرهم الألانين]]
تقسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، والمشفرة في [[شيفرة جينية|الشفرة الوراثية]]، إلى مجموعات حسب عدد من الخصائص الفيزيائية والكيميائية والأحيائية:
* '''الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة''' : بما أن المجموعة الجانبية <math>R</math> هي التي تحدد هوية الحمض الأميني، يمكن إذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اما [[مركب أليفاتي|أليفاتية]] Aliphatic أو [[عطرية|أروماتية]] Aromatic أو [[مركب حلقي غير متجانس|مختلفة الحلقة]] Heterocyclic.
* '''القطبيـة الكهربائيـة''' : تقسم الأحماض الأمينية حسب [[قطبية كهربائية|قطبيتها الكهربائية]]، وذلك حسب حالة [[أيون|التأين]]، إلى [[قطبية (توضيح)|قطبية]] Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (وهي عبارة عن محلول قطبي للماء)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجموعات الجانبية <math>R</math> القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، وهي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة مع [[ماء|الماء]] Hydrophobic، تميل إلى التجمع للداخل.
[[ملف:Acides aminés propriétés diagramme Venn AR.svg|250بك|تصغير|[[مخطط فن|مخطط فيين]] لتصنيف الأحماض الأمينية إلى زمر (أنظر إلى الجدول أسفله)، حسب الخاصيات الكيميائية للمجاميع الجانبية وقطبيتها الكهربائية.]]
* '''القاعديـة\الحمضيـة''' : السلسلة الجانبية <math>R</math> من الممكن أن تكون [[قلوي|قاعدية]]، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine وهو شديد القاعدية، أو [[حمض]]ية، مثل الجلوتميت Glutamic acid والأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين والليوسين Leucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية والحمضية قطبية جداً وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء.
* يمكن أيضاً أن نقسم الأحماض الأمينية حسب '''أهميتها الغذائية وتوفرها الأحيائي''' إلى:
** [[حمض أميني ضروري|أحماض أمينية ضرورية]] Essential''' لا يصنعها الجسم'''، ويجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين والليسين.
** أحماض أمينية شبه أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو؛ ويحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال: [[أرجنين|الأرجنين]] و[[هستيدين|الهستيدين]] Histidine.
** أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، ويمكن للجسم تصنيعها، ولا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، ال[[جلايسين|جليسين]] و<nowiki/>ال[[برولين]] Proline.
=== قــائمة تصنيف الأحمــاض الألفا-الأمينيـة المكونة للبروتينات<ref>{{استشهاد بكتاب |الأخير=Nelson |الأول=David L. |المؤلفون=Cox, Michael M. |عنوان=Lehninger Principles of Biochemistry |مسار=https://archive.org/details/absoluteultimate03edosgo |إصدار=3rd ed |سنة=2000 |ناشر=Worth Publishers |ردمك=1-57259-153-6}}</ref> ===
''أنظر إلى المقال المفصل التالي '''[[حمض أميني مولد للبروتين|قائمة الأحماض الأمينية]]'''''
{|style="text-align:center" border="1" 
! الحمض الأميني !! الرمـز <sup>(ثلاثة حروف)</sup> !! الرمـز <sup>(حرف واحد)</sup>!! [[كتلة ذرية|الكتلة الذرية]] <sup>(غ \ [[مول]])</sup> !! قطبية السلسلة الجانبية !! حمضية أو قاعدية السلسلة الجانبية !! الأهمية الغذائية 
|-
| [[ألانين]] <br /> Alanine 
|
'''Ala''' 
|
'''A'''
|
89,1
|
غير قطبي
|
متعـادل
|
غير أساسي
|-
| [[أرجنين]] <br /> Arginine 
|
'''Arg''' 
|
'''R'''
|
174,20
|
قطبي
|
قاعـدي (قوي)
|
شبه-أساسي
|-
| [[أسباراجين]] <br /> Asparagin 
|
'''Asn''' 
|
'''N'''
|
132,12
|
قطبي
|
متعـادل
|
غير أساسي
|-
| [[حمض الأسبارتيك]] <br /> Aspartic acid 
|
'''Asp''' 
|
'''D'''
|
133,10
|
قطبي
|
حمضـي
|
غير أساسي
|-
| [[سيستين]] <br /> Cysteine 
|
'''Cys''' 
|
'''C''' <sup>(م)</sup>
|
121,16
|
قطبي
|
متعـادل
|
غير أساسي <sup>(م م)</sup>
|-
| [[جلوتامين]] <br /> Glutamin 
|
'''Gln''' 
|
'''Q'''
|
146,15
|
قطبي
|
متعـادل
|
غير أساسي
|-
| [[حمض الجلوتاميك|جلوتاميت]] <br /> Glutamic acid 
|
'''Glu''' 
|
'''E'''
|
147,13
|
قطبي
|
حمضـي
|
غير أساسي
|-
| [[جلايسين]] <br /> Glycine 
|
'''Gly''' 
|
'''G'''
|
75,07
|
غير قطبي
|
متعـادل
|
غير أساسي
|-
| [[هستيدين]] <br /> Histidine 
|
'''His''' 
|
'''H'''
|
155,16
|
قطبي
|
قاعـدي (ضعيف)
|
شبه-أساسي
|-
| [[إيزوليوسين|آيزوليوسين]] <br /> Isoleucine 
|
'''Ile''' 
|
'''I'''
|
131,17
|
غير قطبي
|
متعـادل
|
أساسـي
|-
| [[ليوسين]] <br /> Leucine 
|
'''Leu''' 
|
'''L'''
|
131,17
|
غير قطبي
|
متعـادل
|
أساسـي
|-
| [[لايسين]] <br /> Lysine 
|
'''Lys''' 
|
'''K'''
|
146,19
|
قطبي
|
قاعـدي
|
أساسـي
|-
| [[ميثيونين|مثيونين]] <br /> Methionine 
|
'''Met''' 
|
'''M'''
|
149,21
|
غير قطبي
|
متعـادل
|
أساسـي
|-
| [[فينيل ألانين]] <br /> Phenylalanine	 
|
'''Phe''' 
|
'''F'''
|
165,19
|
غير قطبي
|
متعـادل
|
أساسـي
|-
| [[برولين]] <br /> Proline	 
|
'''Pro''' 
|
'''P'''
|
115,13
|
غير قطبي
|
متعـادل
|
غير أساسي
|-
| [[سيرين]] <br /> Serine	 
|
'''Ser''' 
|
'''S'''
|
105,09
|
قطبي
|
متعـادل
|
غير أساسي
|-
| [[ثريونين]] <br /> Threonine	 
|
'''Thr''' 
|
'''T'''
|
119,12
|
قطبي
|
متعـادل
|
أساسـي
|-
| [[تريبتوفان|تربتوفان]] <br /> Tryptophan	 
|
'''Trp''' 
|
'''W'''
|
204,23
|
غير قطبي
|
متعـادل
|
أساسـي
|-
| [[تيروسين]] <br /> Tyrosin	 
|
'''Tyr''' 
|
'''Y'''
|
181,19
|
قطبي
|
متعـادل
|
غير أساسي <sup>(م م)</sup>
|-
| [[فالين]] <br /> Valine	 
|
'''Val''' 
|
'''V'''
|
117,15
|
غير قطبي
|
متعـادل
|
أساسـي
|}
* <sup>(م)</sup> رمز السيستين '''C''' يمكن أن يكتب أيضا <sub>S-H</sub>'''C'''، إذا كان الجذر الكبريتي (-HS) حرا أو <sub>S-S</sub>'''C'''، إذا كان هذا الجذر مرتبطاً بجذر كبريتي لسيستين أخرى في السلسلة البيبتيدية. وتختلف الخاصيات أيضاً في هذه الحالة، فالسيستين المرتبطة تصير غير قطبية.

<sup>(م م)</sup> هذه الأحماض الأمينية تصير أساسية في مراحل النمو الأولى وعند الأطفال.

== الخواص الكيميائية العامة ==
=== تكون الرابط البيبتيدي ===
[[ملف:Peptidformationball ar.svg|تصغير|تكون الرابط البيبتيدي]]
الرابط البيبتيدي: وهي الروابط التي تتشكل بين جزيئتين عندما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل للجزيئة الأولى مع مجموعة الأمينو للجزيئة الثانية محررة جزيئة الماء (H2O) ويدعى هذا التفاعل بالتآلف الجاف وكذلك يسمى (تفاعل التكثيف) ويحدث بين الأحماض الأمينية. إن الآصرة الناتجة من هذا التفاعل وهي CO-NH تسمى الصرة البيبتيدية وتدعى الجزيئة الناتجة بالأميد، وألاميدات مركبات عضوية تحتوي مجموعة وظيفية تدعى الاميد وهي عبارة عن زمرة كربونيل متصلة بزمرة أمين.

=== التفاعلات الكيميائية ===
1- '''الخواص الأيونية للحوامض الامينية:'''
بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب أي تعمل كحامض أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لذلك تكون على صورة ما يسمى ب[[أيون مزدوج|الأيون المزدوج]] وهو أيون ناتج عن منح مجموعة الكربوكسيل بروتونها لمجموعة الأمين لهذا فانها إذا وضعت في محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) وإذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي:
أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:-
محصلة الشحنة = صفر P1=PH= (5-6.3)

ب- القاعدية:

محصلة الشحنة == صفر P1 = PH == (7.6-10.8)

ج- الحامضية:

محصلة الشحنة == صفر P1 = PH == (2.97-3.2)

2- [[نزع الكربوكسيل]] '''تجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decarboxylation'''
عند تجريد المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation

3- [[نزع أمين|نزع الأمين]] '''تجريد المجموعة الأمينية {{إنج|Deamination}}'''
عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفيد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى [[دورة اليوريا|بدورة اليوريا]] والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين أو من الامونيا السامة

4 - [[نقل الأمين]] '''تفاعل نقل مجموعة الأمين {{إنج|Transmination}}'''
ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيدراتية تستفيد منها الخلية

5- [[نترزة]] '''التفاعل مع حامض النتروز'''
يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني

6- '''التفاعل: {{إنج|Nihydrin}}'''
Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكل حر وهذا التفاعل يكون حساساً للكشف عن مركبات قليلة من الحوامض الامينية

7- '''[[تفاعل سانكر]] {{إنج|Sanger}}''') يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعمل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluro Benzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في النهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر الأحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر.

8- '''[[تفاعل إيدمان]] {{إنج|Edman reaction}}''' يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence) في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهماً لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشف Phenyl iso thioCyngtac.

== الخواص العامة للأحماض الأمينية ==
كاربونات ثنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الأملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.

== امتصاص واستخدامات الأحماض الأمينية ==
تنتقل الحوامض الأمينية، وهي النواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الأمعاء الدقيقة كما تمتص أيضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية:
1-	لتصنيع نسيج بروتيني جديد، أو لترميم نسيج قديم أو للإحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة.
2-	لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) أو الكريانين (Creatine)
3-	لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. إذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك أو يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن الهدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.

== مصادر الأحماض الأمينية ==
إن وجود الأحماض الأمينية في الجسم يأتي من مصدرين هما:

1- الجزء الأكبر من الأحماض الأمينية يتناوله المرء من الغذاء: اللحوم والاسماك والبيض ومنتجات الألبان والحليب والجبن، والبقوليات، مثل [[فول|الفول]] و[[عدس|العدس]] والفاصوليا والبازلاء وفول الصويا و[[حمص (نبات)|الحمص]] و[[لوبيا]]. تنويع الغذاء أحسن ضمان للحصول عليها جميعا، لأنها تدخل في تركيبات بروتينات الجسم (مثل العضلات وأنسجة الأعضاء)، وكذلك في تركيبات الهرمونات والإنزيمات، علاوة على ذلك تدخل في تركيب [[جهاز مناعي|الخلايا المناعية]].

2-من تعويض بروتينات الجسم بغدة endogrnous من خلال الجوع وسوء التغذية.

* [[استقلاب البروتين|أيض البروتينات]]:

1) الهدمي Catabolic و

2)البنائي Anabolic

== المراجع ==
{{مراجع}}

== المصادر ==
* المظفر، سامي عبد المهدي، رياض رشيد سلمان «الكيمياء الحياتية (دار الكتب الطباعة – النشر» جامعة بغداد، كلية التربية 1984
* Roger, L; DeKock, Harry, B. gray "chemical structure and bonding" 1980 ترجمة: زكوم، مهدي ناجي، جماعة البصرة (1983).
* مقدمات في كيمياء الحياة، ترجمة الدكتور أحمد سلمان الجنابي.
* أسس الكيمياء العامة والعضوية والحياتية/ تأليف. جون ر.هرار ترجمة الدكتور عبد ناجي
* هربت ما يسليش/ تاليف هوارد بنجامكين/ جاكوب شارفكين
* هابر «الكيمياء الحيوية» ترجمة وأشراف أ.د. رويدة أبو سمرة د. نزار حمود / د. عماد أبو علي .

== انظر أيضاً ==

* [[قاعدة الطرف الأميني]]
* [[استقلاب البروتين|أيض البروتينات]]
* [[إشارة تصدير نووي]]
* [[بروتين اندماجي]]
* [[نطاق بروتين]]
* [[نهاية كربوكسيلية|طرف كربوكسيلي]]
* [[نهاية أمينية|طرف أميني]]
* [[شيفرة جينية|شفرة جينية]]
* [[ببتيد|ببيد]]

{{أحماض أمينية}}
{{خريطة الأيض}}
{{معرفات مركب كيميائي}}
{{مصادر طبية}}
{{شريط بوابات|أيض|الكيمياء|الكيمياء الحيوية|صيدلة|طب|علم الأحياء|علم الأحياء الخلوي والجزيئي}}

{{تصنيف كومنز|Amino acids}}
{{ضبط استنادي}}

{{أيض}}

{{أنظمة نواقل عصبية}}

[[تصنيف:أحماض أمينية|*]]
[[تصنيف:أيونات مزدوجة]]
[[تصنيف:تغذية]]
[[تصنيف:دورة النيتروجين]]