عرض مصدر أكسيداز الأمين الأولي

{{يتيمة|تاريخ=سبتمبر 2023}}
{{Infobox enzyme
| Name       = أكسيداز الأمين الأولي 
| EC_number  = 1.4.3.21
| CAS_number =
| GO_code    = 
| image      = 2c10.jpg
| width      = 270
| caption    = مثنوي أكسيداز الأمين (حساس للكربازيد النصفي)، بشري. 
}}
'''أكسيداز الأمين الأولي''' {{إنج|Primary-amine oxidase}} ويُعرف كذلك باسم '''أكسيداز الأمين الحساس للكربازيد النصفي''' ({{ام|SSAO|semicarbazide-sensitive amine oxidase}})<ref name="Enzyme DB">{{استشهاد ويب|مؤلف1=Andrew McDonald|عنوان=Primary-amine oxidase|مسار= http://www.enzyme-database.org/query.php?ec=1.4.3.21|موقع=ExplorEnz&nbsp;– The Enzyme Database|ناشر=International Union of Biochemistry and Molecular Biology|تاريخ الوصول=30 December 2015|مسار أرشيف= https://web.archive.org/web/20230328013757/https://enzyme-database.org/query.php?ec=1.4.3.21|تاريخ أرشيف=2023-03-28}}</ref><ref name="pmid21819380">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Solé M, Unzeta M | عنوان = Vascular cell lines expressing SSAO/VAP-1: a new experimental tool to study its involvement in vascular diseases | صحيفة = Biology of the Cell | المجلد = 103 | العدد = 11 | صفحات = 543–57 | تاريخ = Nov 2011 | pmid = 21819380 | doi = 10.1042/BC20110049 | s2cid = 4598444 }}</ref> ({{رقم إي سي|1.4.3.21}}) واسمه النظامي هو "أمين أولي: [[إنزيم أكسدة واختزال|مؤكسِد مختزِل]] الأكسجين (نازع الأمين)".<ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Haywood GW, Large PJ | عنوان = Microbial oxidation of amines. Distribution, purification and properties of two primary-amine oxidases from the yeast Candida boidinii grown on amines as sole nitrogen source | صحيفة = The Biochemical Journal | المجلد = 199 | العدد = 1 | صفحات = 187–201 | تاريخ = Oct 1981 | pmid = 7337701 | pmc = 1163349 | doi=10.1042/bj1990187}}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Tipping AJ, McPherson MJ | عنوان = Cloning and molecular analysis of the pea seedling copper amine oxidase | صحيفة = The Journal of Biological Chemistry | المجلد = 270 | العدد = 28 | صفحات = 16939–46 | تاريخ = Jul 1995 | pmid = 7622512 | doi = 10.1074/jbc.270.28.16939 | doi-access = free }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Lyles GA | عنوان = Mammalian plasma and tissue-bound semicarbazide-sensitive amine oxidases: biochemical, pharmacological and toxicological aspects | مسار = https://archive.org/details/sim_international-journal-of-biochemistry-cell-biology_1996-03_28_3/page/259 | صحيفة = The International Journal of Biochemistry & Cell Biology | المجلد = 28 | العدد = 3 | صفحات = 259–74 | تاريخ = Mar 1996 | pmid = 8920635 | doi = 10.1016/1357-2725(95)00130-1 }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Wilce MC, Dooley DM, Freeman HC, Guss JM, Matsunami H, McIntire WS, Ruggiero CE, Tanizawa K, Yamaguchi H | عنوان = Crystal structures of the copper-containing amine oxidase from Arthrobacter globiformis in the holo and apo forms: implications for the biogenesis of topaquinone | صحيفة = Biochemistry | المجلد = 36 | العدد = 51 | صفحات = 16116–33 | تاريخ = Dec 1997 | pmid = 9405045 | doi = 10.1021/bi971797i }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Lee Y, Sayre LM | عنوان = Reaffirmation that metabolism of polyamines by bovine plasma amine oxidase occurs strictly at the primary amino termini | صحيفة = The Journal of Biological Chemistry | المجلد = 273 | العدد = 31 | صفحات = 19490–4 | تاريخ = Jul 1998 | pmid = 9677370 | doi = 10.1074/jbc.273.31.19490 | doi-access = free }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Houen G | عنوان = Mammalian Cu-containing amine oxidases (CAOs): new methods of analysis, structural relationships, and possible functions | صحيفة = [[APMIS]] | المجلد = 107 | العدد = S96 | صفحات = 1–46 | سنة = 1999 | pmid = 10668504 | doi = 10.1111/apm.1999.107.s96.5 | s2cid = 34224347 }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Andrés N, Lizcano JM, Rodríguez MJ, Romera M, Unzeta M, Mahy N | عنوان = Tissue activity and cellular localization of human semicarbazide-sensitive amine oxidase | صحيفة = The Journal of Histochemistry and Cytochemistry | المجلد = 49 | العدد = 2 | صفحات = 209–17 | تاريخ = Feb 2001 | pmid = 11156689 | doi = 10.1177/002215540104900208 | doi-access = free }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Saysell CG, Tambyrajah WS, Murray JM, Wilmot CM, Phillips SE, McPherson MJ, Knowles PF | عنوان = Probing the catalytic mechanism of Escherichia coli amine oxidase using mutational variants and a reversible inhibitor as a substrate analogue | صحيفة = The Biochemical Journal | المجلد = 365 | العدد = Pt 3 | صفحات = 809–16 | تاريخ = Aug 2002 | pmid = 11985492 | pmc = 1222726 | doi = 10.1042/BJ20011435 }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = O'Sullivan J, Unzeta M, Healy J, O'Sullivan MI, Davey G, Tipton KF | عنوان = Semicarbazide-sensitive amine oxidases: enzymes with quite a lot to do | صحيفة = Neurotoxicology | المجلد = 25 | العدد = 1–2 | صفحات = 303–15 | تاريخ = Jan 2004 | pmid = 14697905 | doi = 10.1016/S0161-813X(03)00117-7 }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Airenne TT, Nymalm Y, Kidron H, Smith DJ, Pihlavisto M, Salmi M, Jalkanen S, Johnson MS, Salminen TA | عنوان = Crystal structure of the human vascular adhesion protein-1: unique structural features with functional implications | صحيفة = Protein Science | المجلد = 14 | العدد = 8 | صفحات = 1964–74 | تاريخ = Aug 2005 | pmid = 16046623 | pmc = 2279308 | doi = 10.1110/ps.051438105 }}</ref> [[تحفيز|يحفز]] هذا الإنزيم [[التفاعل الكيميائي]] التالي:

:RCH<sub>2</sub>NH<sub>2</sub> + H<sub>2</sub>O + O<sub>2</sub> <math>\rightleftharpoons</math> RCHO + NH<sub>3</sub> + H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>

هذه الإنزيمات هي {{وإو|لغ=en|تر=Pyrroloquinoline quinone|عر=بيرولوكينولين كينون|نص=كينوبروتينات}} [[بروتين نحاسي|نحاسية]] (5،4،2-ثلاثي هيدروكسي فنيل ألانين كينون)

على غرار [[أكسيداز أحادي الأمين]] (MAO)، يمكن لأكسيداز الأمين الأولي (SSAO) نزع أمين الأمينات الأولية قصيرة السلسلة لكنه غير حساس لمثبطات أكسيداز أحادي الأمين. يثبط {{وإو|الكربازيد النصفي|Semicarbazide}} هذا الإنزيم، بالإضافة إلى [[هيدرازين]]ات أخرى و[[هيدروكسيلامين]] و{{وإو|بروباجيل أمين|Propargylamine}}. مع ذلك، الهيدرازينات مثبطات ضعيفة، وتم تطوير مثبطات أقوى.

يوجد أكسيداز الأمين الأولي في [[العضلات الملساء]] الخاصة بالأوعية الدموية ومختلف الأنسجة الأخرى. الوظيفة الفسيولوجية لأكسيداز الأمين الأولي غير مفهومة جيدا، واقتُرح أنه يساهم في نمو الأوعية الدموية، تنظيم [[تحلل الدهن]] وإزالة السمية. يمكن كذلك أن يعمل كإنزيم [[قمام]] لمساعدة أكسيداز أحادي الأمين. تولد عملية الأكسدة نواتج ضارة يمكن أن يكون لها دور في التسبب ب[[التصلب العصيدي]] وضررٍ للأوعية الدموية. لوحظت زيادة في نشاط أكسيداز الأمين الأولي عندالإصابة: بالتصلب العصيدي، السكري، السمنة، حالات لويحة [[شريان سباتي (توضيح)|السباتي]] و[[الدوالي الوريدية]].

توجد مثبطات لأكسيداز الأمين الأولي قيد التطوير.<ref>{{استشهاد بدورية محكمة |عدة مؤلفين=O'Rourke AM, Wang EY, Miller A, etal|s2cid=5217225 |عنوان=Anti-inflammatory effects of LJP 1586 [Z-3-fluoro-2-(4-methoxybenzyl)allylamine hydrochloride], an amine-based inhibitor of semicarbazide-sensitive amine oxidase activity |مسار=https://archive.org/details/sim_journal-of-pharmacology-and-experimental-therapeutics_2008-02_324_2/page/867|صحيفة=The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics |المجلد=324 |العدد=2 |صفحات=867–75 |سنة=2008 |pmid=17993604 |doi=10.1124/jpet.107.131672 }}</ref><ref>{{استشهاد بدورية محكمة |عدة مؤلفين=Wang EY, Gao H, Salter-Cid L, etal|عنوان=Design, synthesis, and biological evaluation of semicarbazide-sensitive amine oxidase (SSAO) inhibitors with anti-inflammatory activity |صحيفة=Journal of Medicinal Chemistry |المجلد=49 |العدد=7 |صفحات=2166–73 |سنة=2006 |pmid=16570912 |doi=10.1021/jm050538l }}</ref> ومن البروتينات البشرية التي تحتوي على نطاق هذا الإنزيم: [[AOC2]] و{{وإو|AOC3|AOC3}}.
== بروتينات بكتيرية تحتوي على هذا النطاق ==
أكسيداز التيرامين (tynA) الخاص ب[[الإشريكية القولونية]].<ref name="BRENDA tynA">{{استشهاد ويب|موقع=BRENDA|ناشر=Technische Universität Braunschweig|عنوان=EC 1.4.3.21 – primary-amine oxidase and Organism(s) Escherichia coli, Escherichia coli K-12|تاريخ الوصول=8 August 2019|تاريخ أرشيف=19 أكتوبر 2023|مسار=https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=1.4.3.21&Suchword=&reference=&UniProtAcc=&organism%5B%5D=Escherichia+coli&organism%5B%5D=Escherichia+coli+K-12|مسار أرشيف=https://web.archive.org/web/20231019221337/https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=1.4.3.21&amp;Suchword=&amp;reference=&amp;UniProtAcc=&amp;organism%5B%5D=Escherichia+coli&amp;organism%5B%5D=Escherichia+coli+K-12}}</ref><ref name="pmid26556595">{{استشهاد بدورية محكمة | عدة مؤلفين = Elovaara H, Huusko T, Maksimow M, Elima K, Yegutkin GG, Skurnik M, Dobrindt U, Siitonen A, McPherson MJ, Salmi M, Jalkanen S | عنوان = Primary Amine Oxidase of Escherichia coli Is a Metabolic Enzyme that Can Use a Human Leukocyte Molecule as a Substrate | صحيفة = PLOS ONE | المجلد = 10 | العدد = 11 | صفحات = e0142367 | تاريخ = 2015 | pmid = 26556595 | pmc = 4640556 | doi = 10.1371/journal.pone.0142367 | bibcode = 2015PLoSO..1042367E | doi-access = free }}</ref>

== مراجع ==
{{مراجع|محاذاة=نعم}}
{{شريط بوابات|الكيمياء الحيوية|علم الأحياء|علم الأحياء الخلوي والجزيئي}}

{{بذرة علم الأحياء الخلوي والجزيئي}}

[[تصنيف:EC 1.4.3]]